Νικόλαος Λάμπρου-Βιογραφικό Σημείωμα

 

Στοιχεία Επικοινωνίας

Τηλέφωνο & Fax: 210-5294308
Εmail: Lambrou@aua.gr

 

ORCID ID: orcid.org/0000-0003-1925-9867

ResearcherID: B-1089-2011

Scopus Author ID: 7004887379

Research Gate: https://www.researchgate.net/profile/Nikolaos_Labrou

Linkedin: www.linkedin.com/in/nikolaos-labrou-86544a19

 

Τίτλοι Σπουδών-Μεταδιδακτορική Εκπαίδευση

1. Πτυχίο Τμήματος Χημείας, Πανεπιστήμιο Πατρών, Σχολή Θετικών Επιστημών, [Σεπ. 1987- Οκτ. 1991].
2. Διδακτορικό Δίπλωμα, Γεωπονικό Πανεπιστήμιο Αθηνών, [Μάιος 1992- Μαρ. 1996].
3. Μεταδιδακτορική εκπαίδευση, University of Leeds, School of Biochemistry & Molecular Biology, Leeds, (U.K.) [Απρ. 1996-Μαρ. 1998].

 

Διακρίσεις

1. Υποτροφία ‘BIOTECHNOLOGY’ της Ευρωπαϊκής Ένωσης στο πλαίσιο του προγράμματος 4th Framework Programme for RTD για την εκπόνηση μεταδιδακτορικής έρευνας (1996).

2. NATO Research award για την εκπόνηση μεταδιδακτορικής έρευνας (2003).

3. Πρώτο Βραβείο Διαγωνισμού Επιχειρηματικών Ιδεών 2008 ‘Green Dreams’ (διοργάνωση Λέσχη Επιχειρηματικότητας & ALBA Business School) (2008).

4. Ministry of Education, Research award: Thales – Academic & Scientific Excellence (2011)

5. Ministry of Education, Research award: Grant for Excellence (2013)

6. State Scholarships Foundation: IKY-SIEMENS - Grant for Excellence (2015)

 

 

Επαγγελματική Δραστηριότητα- Ακαδημαϊκές θέσεις

1. Ερευνητής, University of Leeds, School of Biochemistry & Molecular Biology, Leeds, (U.K.) [Απρ. 1996-Μαρ. 1998].

2. [Μάιος 2002] Επίκουρος καθηγητής με θητεία, Τμήμας Γεωπονικής Βιοτεχνολογίας, Γεωπονικό Πανεπιστήμιο Αθηνών. Γνωστικό αντικείμενο: Ενζυμική Τεχνολογία.

3. [Μάιος 2006] Μόνιμος Επίκουρος καθηγητής, Τμήμας Γεωπονικής Βιοτεχνολογίας, Γεωπονικό Πανεπιστήμιο Αθηνών. Γνωστικό αντικείμενο: Ενζυμική Τεχνολογία.

4. [Σεπτέμβριος 2008] Αναπληρωτής καθηγητής, Τμήμας Γεωπονικής Βιοτεχνολογίας, Γεωπονικό Πανεπιστήμιο Αθηνών. Γνωστικό αντικείμενο: Ενζυμική Τεχνολογία.

5. [Ιούλιος 2015] Τακτικός καθηγητής του Τμήματος Βιοτεχνολογίας του Γεωπονικού Πανεπιστημίου Αθηνών. Γνωστικό αντικείμενο: Ενζυμική Τεχνολογία (ΦΕΚ 667/10-7-2015).

6. [Απρίλιος 2016] Διευθυντής του Εργαστηρίου Ενζυμικής Τεχνολογίας, Τμήμα Βιοτεχνολογίας του Γεωπονικού Πανεπιστημίου Αθηνών.

 

Ερευνητικά Ενδιαφέροντα

 

Α. Ενζυμική Μηχανική και Μοριακή Ενζυμολογία. 
Το ερευνητικό έργο καλύπτει τα εξής επί μέρους αντικείμενα:
1. Τον ανασχεδιασμό ενζυμικών μορίων με εφαρμογή τεχνολογίας ανασυνδυασμένου DNA, χρησιμοποιώντας λογικές (site-directed mutagenesis) και συνδυαστικές (directed evolution) προσεγγίσεις καθώς και μεθόδους πρωτεϊνικής χημείας (μη-αντιστρεπτή αναστολή), με στόχο τη μελέτη και δημιουργία ενζύμων με νέες και/ή βελτιωμένες μοριακές και καταλυτικές ιδιότητες.
2. Σχεδιασμός και χαρακτηρισμός νέων ενζυμικών αναστολέων με πιθανή φαρμακευτική δράση.
3. Ανάπτυξη ευκαρυωτικών και προκαρυωτικών συστημάτων ετερόλογης έκφρασης ενζύμων.

Β. Κατιούσα Επεξεργασία πρωτεϊνών και ενζύμων.
Το έργο καλύπτει τα εξής επί μέρους αντικείμενα:
1. Ανάπτυξη νέων προσροφητών συγγένειας (affinity adsorbents) για τον καθαρισμό θεραπευτικών πρωτεϊνών και ενζύμων εφαρμόζοντας τεχνικές βιολογικής αναγνώρισης και υγρής χρωματογραφίας στήλης.
2. Ανάπτυξη τεχνολογίας καθαρισμού θεραπευτικών ενζύμων και πρωτεϊνών ετερόλογα εκφρασμένων σε φυτά (molecular farming).

Γ. Βιοκατάλυση – Βιομετατροπές.
Το έργο καλύπτει τα εξής επί μέρους αντικείμενα:
1. Ακινητοποίηση ενζύμων και εφαρμογή τους στην παραγωγή προϊόντων υψηλής προστιθέμενης αξίας και ανάπτυξη βιοαισθητήρων μέτρησης περιβαλλοντικών ρύπων.
2. Ανάπτυξη "πράσινων" βιοκαταλυτικών διεργασιών αποκατάστασης του περιβάλλοντος με εφαρμογή ακινητοποιημένων ενζύμων.

Δ. Καταλωμική και πρωτεωμική ανάλυση.
Το έργο καλύπτει τα εξής επί μέρους αντικείμενα:
1. Διερεύνηση και εκμετάλλευση της ενζυμικής βιοποικιλότητας. Εύρεση και χαρακτηρισμός νέων ενζύμων από την Ελληνική βιοποικιλότητα.
2. Ανάλυση φυτικού πρωτεώματος.

 

Εκπαιδευτικό Έργο

Α. Διδακτικό Έργο

1. Διδακτικό έργο (Προπτυχιακό Πρόγραμμα Σπουδών)
Θεωρία και εργαστήριο του μαθήματος ‘Μοριακή Ενζυμολογία’ για τους προπτυχιακούς φοιτητές (8ο εξάμηνο) του Τμήματος Βιοτεχνολογίας.
Θεωρία και εργαστήριο του μαθήματος ‘Αναλυτική Βιοτεχνολογία’ για τους προπτυχιακούς φοιτητές (6ο εξάμηνο) του Τμήματος Βιοτεχνολογίας.
Εργαστήριο του μαθήματος ‘Ενζυμική Τεχνολογία’, για τους προπτυχιακούς φοιτητές (7ο εξάμηνο) του Τμήματος Γ. Βιοτεχνολογίας.
 

2. Διδακτικό έργο (Πρόγραμμα Μεταπτυχιακών Σπουδών)
‘Πρωτεϊνική Βιοτεχνολογία’ (1ο εξάμηνο) στο πλαίσιο του Μεταπτυχιακού Προγράμματος: ‘Βιοτεχνολογία και εφαρμογές στη Γεωπονία’, κατεύθυνση: ‘Βιοδραστικά Προϊόντα και Πρωτεϊνική Τεχνολογία’ του Τμήματος Γ. Βιοτεχνολογίας.
‘Σχεδιασμός Πρωτεϊνικών Φαρμάκων και Δεσμευτών’ (2ο εξάμηνο) στο πλαίσιο του Μεταπτυχιακού Προγράμματος: ‘Βιοτεχνολογία και εφαρμογές στη Γεωπονία’, κατεύθυνση: ‘Βιοδραστικά Προϊόντα και Πρωτεϊνική Τεχνολογία’ του Τμήματος Γ. Βιοτεχνολογίας.

 

Β. Επίβλεψη Πτυχιακών Μελετών Προπτυχιακών Φοιτητών

Ε. Αξαρλή, (2002). ‘Γλουταθειο-βιομιμητικές ανθρακινονικές χρωστικές: Εφαρμογή τους στη χρωματογραφία συγγένειας του ενζύμου S-μεταφοράση του γλουταθείου’.

Θ. Δαλακούρας, (2004). ‘Σχεδιασμός και σύνθεση συνδυαστικής βιβλιοθήκης προσροφητών συγγένειας και εφαρμογή της στον καθαρισμό του ενζύμου νευραμινιδάση’.

Ι. Μαυρίδης, (2005). ‘Χρωματογραφία συγγένειας σε βιομιμητικούς προσροφητές’.

Κ. Λάππα, (2005). ‘Χημική τροποποίηση του ενζύμου L-ασπαραγινάση από E. carotovora με πολυαιθυλενογλυκόλη’.

Ρ. Τόντου, (2005). ‘Μελέτη κινητικών χαρακτηριστικών του ενζύμου απαλογονάση από Bradyrhizobium japonicum’.

Μ. Μαρίνου, (2005). ‘Μελέτη της χρωματογραφικής συμπεριφοράς του αντι-HIV 2G12 μονοκλωνικού αντισώματος σε προσροφητές συγγένειας’.

Σ. Μαυρίκου, (2006). ‘Μελέτη των ισοενζύμων της S-μεταφοράσης του γλουταθείου από Erwinia carotovora’.

Π. Καπώλη, (2006). ‘Μελέτη της αναστολής του ενζύμου S-μεταφοράση του γλουταθείου από ξενοβιοτικές ενώσεις’.

Α. Μαλτέζος, (2006). ‘Χαρακτηρισμός και μελέτη μεταλλαγμένων μορφών του ενζύμου S-μεταφοράση του γλουταθείου’.

Λ. Μήλιος, (2006). ‘Μελέτη ιδιοτήτων και προτύπου έκφρασης του ενζύμου απαλογονάση από Bradyrhizobium japonicum’.

Χ. Γεωργιάδου (2007). Κινητική ανάλυση του ενζύμου S-μεταφοράση του γλουταθείου από Glycine max.

Χ. Καραμήτρος (2008) Μελέτη της δομικής σταθερότητας του ενζύμου μεταφοράση του γλουταθείου σε ακινητοποιημένη και ελεύθερη μορφή.

Β. Μπουλάκη (2008) Καθαρισμός και μελέτη του ενζύμου τρανσφεράση της γλουταθειόνης από ρίζα Phaseolus vulgaris.

Μ. Χατζηκωσταντίνου (2010) ‘Ευρείας κλίμακας σάρωση και προσδιορισμός του ενζύμου μεταφοράση της γλουταθειόνης από φυτικές πηγές’.

I. Μπούσουλα (2010) ‘Σάρωση και μελέτη αναστολέων του ενζύμου μεταφοράση της γλουταθειόνης από φυτικά εκχυλίσματα’.

N. Σούλος (2010) ‘Ανάπτυξη μεθόδου σάρωσης μεταλλαγμένων μορφών του ενζύμου μυρμηκική αφυδρογονάση’.

Α. Κλουβιδάκη (2011) ‘Μελέτη και αξιολόγηση της χρωματογραφικής συμπεριφοράς του ενζύμου μεταφοράση της γλουταθειόνης’.

Κ. Γάκος (2011) ‘Μελέτη καθαρισμού και χημική τροποποίηση με πολυαιθυλενογλυκόλη του ενζύμου L-ασπαραγινάση από E. chrysanthemi’.

Ν. Πέππας (2011) ‘Καθαρισμός με χρωματογραφία συγγένειας του ενζύμου μεταφοράση της γλουταθειόνης από αυγό και γάλα’.

Ν. Ζαριδάκη (2012) ‘Σάρωση και χαρακτηρισμός βιβλιοθήκης μεταλλαγμένων μορφών του ενζύμου τρανσφεράση της γλουταθειόνης έναντι αλκυλιωτικών ενώσεων’.

Ν. Γεωργακής (2012) ‘Ανίχνευση και χαρακτηρισμός του ενζύμου απαλογονάση των αλογονοαλκανίων σε ριζόβια βακτήρια’.

Ε. Θεωδόση (2012) ‘Σάρωση και μελέτη φυτικών εκχυλισμάτων σαν αναστολέων του ενζύμου μεταφοράση της γλουταθειόνης’.

Γ. Μαυρίδης (2012) ‘Προσδιορισμός αντιοξειδωτικών ενζύμων σε δείγματα γάλατος αιγών’.

Μ.Α. Γαδ (2013) ‘Μελέτη και χαρακτηρισμός του ενζύμου απαλογονάση των αλογονοαλκανίων’.

Θ. Τίγκα (2013) ‘Χαρακτηρισμός της υδρολυτικής δράσης του ενζύμου λυσοζύμη σε περιβαλλοντικά δείγματα’.

Σ. Κακαγής (2013) ‘Ανάπτυξη και αξιολόγηση τροποποιημένων μεμβρανών συγγένειας στην κατιούσα επεξεργασία ενζύμων’.

Θ. Νίκου (2013) ‘Χαρακτηρισμός της εκλεκτικότητας ως προς το υπόστρωμα του ενζύμου απαλογονάση αλογονοαλκανίων’.

Β. Ανδριόπουλος (2013) Έκφραση, καθαρισμός και ακινητοποίηση του ενζύμου L-ασπαραγινάση από E. coli.

E. Τσάλου (2014) ‘Σάρωση φυτικών πηγών για την παρουσία αποικοδομητικών ενζύμων’.

Ε. Βασιλοπούλου (2016) Μελέτη αλληλεπίδρασης φυσικών προϊόντων με το ένζυμο τρανσφεράση γλουταθειόνης.

Ε. Ιωάννου (2016) ‘Μελέτη της αναστολής του ενζύμου τρανσφεράση γλουταθειόνης από φυτικά εκχυλίσματα’.

 

Γ. Επίβλεψη Μεταπτυχιακών Ερευνητικών Εργασιών

Ε. Αξαρλή, (2004). ‘Κλωνοποίηση, ετερόλογη έκφραση και χαρακτηρισμός του ενζύμου μονοξυγονάση του κυτοχρώματος P450 από Bacillus subtilis’.

Χ. Σφέτσας, (2004). ‘Κλωνοποίηση, ετερόλογη έκφραση και χαρακτηρισμός του ενζύμου απαλογονάση από Mesorhizobium loti και Bradyrhizobium japonicum’.

Α. Ανδριαδέλη, (2005). ‘Πρωτεϊνική μηχανική του ενζύμου μυρμηκική αφυδρογονάση’.

Μ. Φραγκουλάκη, (2006). ‘Ανάπτυξη μεθόδου καθαρισμού και προσδιορισμού του ενζύμου συνθετάση του σελινενίου από Ocimum basilicum’.

Μ. Μαρίνου, (2006). ‘Ανάπτυξη μεθόδου καθαρισμού του ενζύμου μυρμηκική αφυδρογονάση σε βιομιμητικούς προσροφητές’.

Γ. Μαυρίδης (2007). ‘Ακινητοποίηση του ενζύμου μονοξυγονάση του κυτοχρώματος P450 από Bacillus subtilis’.

Κ. Λάπα (2007). ‘Πρωτεϊνική μηχανική του ενζύμου συνθετάση του σελινενίου από Ocimum basilicum’.

Α. Πριγκιπάκη (2007). ‘Μελέτη και ανασχεδιασμός της εκλεκτικότητας του ενζύμου μονοξυγονάση του κυτοχρώματος Ρ450 από Bacillus subtilis’.

Π. Γιαννόπουλος. ‘Κλωνοποίηση, έκφραση και χαρακτηρισμός των ισοενζύμων της μεταφοράσης του γλουταθείου από Erwinia carotovora’.

Τ. Μαλτέζος (2008). ‘Ανάπτυξη τεχνολογίας καθαρισμού του αντί-HIV 2G12 αντισώματος από διαγονιδιακό καλαμπόκι’.

Β. Ασημακοπούλου (2009). ‘Μελέτη των ισοενζύμων της μεταφοράσης του γλουταθείου από Phaseolus vulgaris’.

Μ. Πλατής (2010). ‘Μελέτη της αλληλεπίδρασης του ενζύμου S-μεταφοράση του γλουταθείου από Schistosoma japonica με ξενοβιοτικές ενώσεις’.

Χ. Καραμήτρος (2010). ‘Ετερόλογη έκφραση και καθαρισμός του ενζύμου L-ασπαραγινάση’ (υπό εξέλιξη).

Κ. Γιαννέλης (2012) ‘Ανάπτυξη μεθόδων λύσης βακτηριακών κυττάρων’.

Α. Κουντούρη (2013) ‘Πρωτεϊνική μηχανική του ενζυμου L-ασπαραγιναση με στοχο την τροποποίηση της εκλεκτικοτητάς του ως προς το υπόστρωμα’.

Π. Γιαννόπουλος (2013) ‘Κλωνοποίηση, έκφραση και χαρακτηρισμός των ισοενζύμων της μεταφοράσης του γλουταθείου από Erwinia Carotovora’.

Κ. Γάκος (2013) ‘Ανάπτυξη κατιούσας επεξεργασίας πρωτεϊνών από μικροφύκη’.

Μ. Παπαϊωάννου (2014) ‘Αξιολόγηση και μελέτη υδατικών εκχυλισμάτων Rubus spp ως προς την ικανότητα τους να αναστέλλουν ένζυμα βιοϊατρικού ενδιαφέροντος’.

 

Δ. Επίβλεψη Διδακτορικών Διατριβών

Δρ. Γεωργία Κοτζιά, (2008) ‘Πρωτεϊνική μηχανική του ενζύμου L-ασπαραγινάση’.

Δρ. Ειρήνη Αξαρλή, (2009) ‘Πρωτεϊνική Μηχανική και χαρακτηρισμός του ενζύμου μεταφοράση του γλουταθείου’.

Δρ. Καθολική Σκοπελίτου (2011), ‘Δομικός και λειτουργικός χαρακτηρισμός ισοενζύμων της οικογένειας των τρανσφερασών της γλουταθειόνης’.

Δρ. Ευαγγελία Χρονοπούλου (2013), ‘Πρωτεϊνική μηχανική του ενζύμου μεταφοράση της γλουταθειόνης με στόχο την ανάπτυξη βιοαισθητήρα μέτρησης ξενοβιοτικών ενώσεων’.

Κασσιανή Κοντούρη, ‘Πρωτεϊνική μηχανική και ανάπτυξη εφαρμογών του ενζύμου τρανσφεράση της γλουταθειόνης’, (υπό εξέλιξη).

Μαριάννα Χατζηκωνσταντίνου, ‘Αξιολόγηση και χαρακτηρισμός ενζύμων και πρωτεϊνών από μικροφύκη’ (υπό εξέλιξη).

Φωτεινή Πούλιου, «Ανασχεδιασμός της δομής του ενζύμου τρανφεράση της γλουταθείόνης με στόχο την τροποποίηση των καταλυτικών και δομικών του ιδιοτήτων», (υπό εξέλιξη).

Φερενίκη Περπεροπούλου, «Πρωτεϊνική Μηχανική και μοριακή μελέτη του ενζύμου τρανφεράση της γλουταθείόνης» (υπό εξέλιξη).

 

Επιστημονικές Δραστηριότητες

 

Α. Ερευνητικά Προγράμματα

1. Τίτλος έργου: ‘Πρωτεϊνική μηχανική του ενζύμου L-ασπαραγινάση για τη βελτίωση των φαρμακολογικών του ιδιοτήτων’. Φορέας Χρηματοδότησης: ΓΓΕΤ, (2003-2005, Συντονιστής και Επιστημονικός Υπεύθυνος).

2. Τίτλος έργου: ‘Engineering and structural studies of NAD+-dependent formate dehydrogenase’. Φορέας Χρηματοδότησης: ΝΑΤΟ, (2003-2006, Συντονιστής και Επιστημονικός Υπεύθυνος).

3. Τίτλος έργου: ‘Recombinant pharmaceuticals from plants for human health’. Φορέας Χρηματοδότησης: Ευρωπαϊκή Ένωση FP6, (2004-2012, Επιστημονικός Υπεύθυνος).

4. Τίτλος έργου: ‘New Safe Medicines Faster’, EUREKA Cluster, (E!3348, NewMedFaster, 2004-2005, Επιστημονικός Υπεύθυνος).

5. Τίτλος έργου: ‘Πρωτεϊνική μηχανική και βιοτεχνολογικές εφαρμογές θεραπευτικών και αναλυτικών ενζύμων’. Φορέας Χρηματοδότησης: ΕΛΚΕ ΓΠΑ, Επιτροπή Ερευνών (2004-2013, Επιστημονικός Υπεύθυνος).

6. Τίτλος έργου: ‘Πρωτεϊνική Μηχανική σε ένζυμα που αποικοδομούν ξενοβιοτικές ενώσεις’, Φορέας Χρηματοδότησης: A.S. Onassis, Public Benefit Foundation (2005-2008, Επιστημονικός Υπεύθυνος).

7. Τίτλος έργου: ‘Φαρμακογονιδιωματική και πρωτεϊνική μηχανική της S-μεταφοράσης του γλουταθείου (GST) για τη μελέτη της ανθεκτικότητας όγκων έναντι cis-πλατίνας και τη στοχευόμενη χημειοθεραπεία στερεών όγκων’. Φορέας Χρηματοδότησης: ΓΓΕΤ, (2003-2006, Μέλος).

8. Τίτλος έργου: ‘Ορθολογιστικός και συνδυαστικός ανασχεδιασμός του ενζύμου S-μεταφοράση του γλουταθείου με στόχο την κατασκευή οπτικού βιοαισθητήρα μέτρησης περιβαλλοντικών ρύπων’. Στο πλαίσιο του προγράμματος ‘ΠΕΡΙΒΑΛΛΟΝ-ΠΥΘΑΓΟΡΑΣ ΙΙ: ‘Ενίσχυση Ερευνητικών Ομάδων στα Πανεπιστήμια’. Φορέας Χρηματοδότησης: ΕΠΕΑΕΚ-ΥΠΕΠΘ, (2005-2007, Μέλος).

9. Τίτλος έργου: ‘Pyrethroid quantification Kit’. Φορέας Χρηματοδότησης: Bill & Melinda GATES Foundation (IVCC, Innovative vector control consortium), (2006-2008, Μέλος).

10. Cost Action FA0804 ‘Molecular farming: Plants as production platform for high value proteins". Φορέας Χρηματοδότησης: Ευρωπαϊκή Ένωση FP7, (2008-2011, Μέλος).

11. Τίτλος έργου: ‘Biotechnology for the exploitation of microalgae’. Πρόγραμμα ‘ΣΥΝΕΡΓΑΣΙΑ, ΕΣΠΑ 2007-2013, Φορέας Χρηματοδότησης: ΓΓΕΤ, (2010-2015, Επιστημονικός Υπεύθυνος).

12. Τίτλος έργου: Έρευνα για την ενίσχυση της αποτελεσματικότητας προγραμμάτων βελτίωσης και παραγωγής & διαχείρισης πολλαπλασιαστικού υλικού’. Πρόγραμμα ‘ΣΥΝΕΡΓΑΣΙΑ, ΕΣΠΑ 2007-2013, Φορέας Χρηματοδότησης: ΓΓΕΤ, (2011-2015, Μέλος).

13. Τίτλος έργου: ‘Development of phage therapy in aquaculture’. FP7 Marie-Curie International Research Staff Exchange Scheme (IRSES), Φορέας Χρηματοδότησης: Ευρωπαϊκή Ένωση FP7, (2011-2015, Επιστημονικός Υπεύθυνος).

14. Τίτλος έργου: ‘Πρωτεϊνική μηχανική του ενζύμου μεταφοράση της γλουταθειόνης με στόχο την ανάπτυξη βιοαισθητήρα μέτρησης ξενοβιοτικών ενώσεων’. Φορέας Χρηματοδότησης: Υπουργείο Παιδείας Δια Βίου Μάθησης και Θρησκευμάτων, στο πλαίσιο του προγράμματος ‘ΗΡΑΚΛΗΤΟΣ’, (2010-2013, Επιστημονικός Υπεύθυνος).

15. Τίτλος έργου: ‘Exploitation of microalgae diversity for the development of novel high added-value cosmeceuticals’. FP7 Marie-Curie Industry-Academia Partnerships and Pathways (IAPP), Φορέας Χρηματοδότησης: Ευρωπαϊκή Ένωση FP7, (2011-2015, Μέλος).

16. Τίτλος έργου: Algae Biotechnology, EU FP7 research infrastructure, ASSEMBLE Marine project network (Association of European Marine Biological Laboratories), Φορέας Χρηματοδότησης: Ευρωπαϊκή Ένωση FP7.

17. Τίτλος έργου: ‘Glutathione transferases: multifunctional molecular tools in red and green biotechnology’. Φορέας Χρηματοδότησης: Υπουργείο Παιδείας Δια Βίου Μάθησης και Θρησκευμάτων, στο πλαίσιο του προγράμματος ‘ΘΑΛΗΣ’, (2011-2015, Συντονιστής και Επιστημονικός Υπεύθυνος).

18. Τίτλος έργου: ‘Αξιολόγηση υδατικών εκχυλισμάτων πεπονιών, σταφιλιών και ελαιοκάρπων’. Φορέας Χρηματοδότησης: Ιδιωτικές Επιχειρήσεις: CorinGreen S.A., Κόρινθος, (2012-2013, Επιστημονικός Υπεύθυνος).

19. Τίτλος έργου: Identification, molecular and biochemical characterization of indigenous rhizobial strains for use as biofertilizers and bioremediators. EXPLORATORY RESEARCH PROJECTS - PN-II-ID-PCE-2011-3, Φορέας Χρηματοδότησης: Romanian National Research Council, (2011-2014, μέλος).

20. Τίτλος έργου: «Μελέτη και αξιολόγηση φυτικών εκχυλισμάτων». Φορέας Χρηματοδότησης: Ιδιωτικές Επιχειρήσεις: CorinGreen S.A., Κόρινθος, (2014-2015, Επιστημονικός Υπεύθυνος).

21. Τίτλος έργου: ‘Βιοτεχνολογία & Εφαρμογές στη Γεωπονία’, ΠΜΣ Τμήματος Βιοτεχνολογίας, (2013- 2014, Επιστημονικός Υπεύθυνος).

22. Τίτλος έργουν ΑΡΙΣΤΕΙΑ ΙΙ: ‘Studying the Hypoxia-Related Regulation and the Biochemical Role of Genes Involved in Symbiotic Nitrogen Fixation in Legume Root Nodules’ (2013-2015, μέλος).

23. Τίτλος έργου:ν ΑΡΙΣΤΕΙΑ ΙΙ: ‘Design of Catalytic Bioscavengers Against Toxic Herbicides By Resurrecting Functional Ancestral Enzymes and Directed Evolution’ (2013-2015, Συντονιστής και Επιστημονικός Υπεύθυνος).

24. Τίτλος έργου: ‘Μελέτη και Αξιολόγηση εκχυλισμάτων μικροφυκών. Φορέας Χρηματοδότησης: Ιδιωτικές Επιχειρήσεις: FITOPLANCTON MARINO, S.L, Spain, (2015-2018, Επιστημονικός Υπεύθυνος).

25. Cost Action CM1303 ‘Systems Biocatalysis’. Φορέας Χρηματοδότησης: Ευρωπαϊκή Ένωση, (2013-2017, Μέλος).

26. Τίτλος έργου: ‘Αξιολόγηση εκχυλισμάτων’. Φορέας Χρηματοδότησης: Ιδιωτικές Επιχειρήσεις: SEA SPREAD LIMITED, Hong Kong, (2015-2016, Επιστημονικός Υπεύθυνος).

27. Τίτλος έργου: ‘Development of Microalgae-based novel high added-value products for the Cosmetic and Aquaculture industry’. Research and Innovation Staff Exchange (RISE) H2020-MSCA-RISE-2014, Horizon 2020, (2016-2020, Επιστημονικός Υπεύθυνος).

28. Ι.Κ.Υ/SIEMENS ΕΡΕΥΝΗΤΙΚΑ ΠΡΟΓΡΑΜΜΑΤΑ ΑΡΙΣΤΕΙΑΣ. Τίτλος έργου: Ανασχεδιασμος της δομης του ενζυμου τρανσφεραση γλουταθειονης με στοχο την αναπτυξη βιοαισθητηρα μετρησης ξενοβιοτικων ενωσεων, (2015-2017, Επιστημονικός Υπεύθυνος).

 

Β. Εκδοτικές Δραστηριότητες

1) Special Issue Guest Editor: Directed Enzyme Evolution [Journal: Biomolecular Engineering (Elsevier), Vol 22, pp 1-104, 2005] http://www.sciencedirect.com/science/journal/13890344/22/1

2) Book Editor: ‘Protein Downstream Processing, Design, Development and Application of High and Low-Resolution Methods’, Book series: Methods in Molecular Biology’, (2014) Vol. 1129, 618 p (Springer USA) http://www.springer.com/gp/book/9781627039765

3) Book Editor: ‘Glutathione: Biochemistry, Mechanisms of Action and Biotechnological Implications’ (2013) (NOVA Publishing), (NOVA Publishing, Hardcover ISBN: 978-1-62417-460-5, e-book: ISBN: 978-1-62417-503-9), 370 pages, https://www.novapublishers.com/catalog/product_info.php?products_id=38495

 

EDITORIAL MEMBERSHIPS

[2015-today] Editor-in-Chief, Recent Patents in Biotechnology (Bentham Science Publishers Ltd, USA).

 

Executive Editor

[2005-2008] Executive Editor, Biomolecular Engineering (Elsevier).

[2012-today] Executive Editor: Enzyme Engineering (OMICS Publishing Group, USA).

 

Editorial Board member (Subscription-Based Journals)

[2002-2005] Editorial Board member: Biomolecular Engineering (Elsevier).

[2007-2014] Editorial Board member: Recent Patents in Biotechnology (Bentham Science Publishers Ltd, USA).

[2013-today] Editorial Board member: Enzyme & Microbial Technology (Elsevier).

[2013-today] Editorial Board member: Electronic Journal of Biotechnology (Elsevier).

[2015- today] Editorial Board member: Current Chemical Biology (Bentham Science Publishers Ltd, USA)

[2015- today] Editorial Board member: Protein & Peptide Letters (Bentham Science Publishers Ltd, USA)

 

Δημοσιεύματα (http://publicationslist.org/Labrou)

 

1. N.E. Labrou & Y.D. Clonis (1994). The affinity technology in downstream processing. J. Biotechnol., 36, 95-119.

2. N.E. Labrou & Y.D. Clonis (1995). The interaction of Candida boidinii formate dehydrogenase with a new family of chimeric biomimetic dye-ligands. Arch. Biochem. Biophys. 316, 169-178.

3. N.E. Labrou & Y.D. Clonis (1995). Oxaloacetate decarboxylase: on the mode of interaction with substrate-mimetic affinity ligands. Arch. Biochem. Biophys. 321, 61-70.

4. N.E. Labrou & Y.D. Clonis (1995). Biomimetic affinity ligands for oxalate-recognizing enzymes. Studies with oxalate oxidase and oxalate decarboxylase. J. Biotechnol., 40, 59-70.

5. N.E. Labrou, A. Karagouni & Y.D. Clonis (1995). Biomimetic-dye affinity adsorbents for enzyme purification: application to the one-step purification of Candida boidinii formate dehydrogenase. Biotech. Bioeng., 48, 278-288.

6. N.E. Labrou & Y.D. Clonis (1995). Biomimetic-dye affinity chromatography for the purification of bovine heart L-lactate dehydrogenase. J. Chromatogr A., 718, 35-44.

7. N.E. Labrou, E. Eliopoulos & Y.D. Clonis (1996). Dye-affinity labelling of bovine heart mitochondrial malate dehydrogenase and study of the NADH-binding site. Biochem. J., 315, 687-693.

8. N.E. Labrou, E. Eliopoulos & Y.D. Clonis (1996). Molecular modeling for the design of dye-ligands and their interaction with mitochondrial malate dehydrogenase. Biochem. J., 315, 695-703.

9. N.E. Labrou & Y.D. Clonis (1996). Biomimetic-dye affinity chromatography for the purification of mitochondrial L-malate dehydrogenase from bovine heart. J. Biotechnol., 45, 185-194.

10. N.E. Labrou & Y.D. Clonis (1997). Biomimetic-dye affinity chromatography for simultaneous separation and purification of lactate dehydrogenase and malate dehydrogenase from bovine heart. Bioprocess Engineering, 16, 157-161.

11. N.E. Labrou & Y.D. Clonis (1997). L-malate dehydrogenase from Pseudomonas stutzeri: purification and characterization. Arch. Biochem. Biophys., 337, 103-114.

12. N.E. Labrou, E. Eliopoulos & Y.D. Clonis (1999). Molecular Modelling for the Design of a Biomimetic Chimeric Ligand. Application to the Purification of Bovine Heart L-Lactate dehydrogenase. Biotechnol. Bioeng. 63, 322-332.

13. N.E. Labrou, L.V. Mello, D.J. Rigden, J.N. Keen & J.B.C. Findlay (1999). Structure-activity studies on cysteine-substituted neurokinin A analogs. Peptides, 20, (7), 795-801.

14. N.E. Labrou & Y.D. Clonis (1999). Oxaloacetate decarboxylase from Pseudomonas stutzeri: purification and characterization. Arch. Biochem. Biophys., 365, 17-24.

15. N.E. Labrou (1999). Affinity labelling of oxaloacetate decarboxylase by novel dichlorotriazine linked α-ketoacids. J. Prot. Chem., 18, 729-733.

16. N.E. Labrou (2000). Improved Purification of Candida boidinii Formate Dehydrogenase. Bioseparation, 9, 99-104.

17. N.E. Labrou (2000). Dye Affinity Labelling of yeast Alcohol Dehydrogenase. J. Enzyme Inhibition, 15, 487-496.

18. N.E. Labrou, D. J. Rigden & Y. D. Clonis (2000) Characterization of NAD+ binding site of Candida boidinii Formate Dehydrogenase by affinity labelling and site-directed mutagenesis. Eur. J. Biochem. 267, 6657-6664.

19. Y.D. Clonis, N.E. Labrou, V. Kotsira, K. Mazitsos, S. Melissis, & G. Gogolas. (2000). Biomimetic Dyes as Affinity Chromatography Tools in Enzyme Purification. J. Chromatogr. A, 891, 33-44.

20. N.E. Labrou & D. J. Rigden (2001) Active site characterization of Candida boidinii Formate Dehydrogenase. Biochem. J. 354, 455-463.

21. N.E. Labrou (2001) Dye-ligand affinity adsorbents for enzyme purification Mol. Biotechnology, 20, 77-84.

22. N.E. Labrou, L.V. Mello & Y. D. Clonis (2001). Functional and structural roles of the glutathione binding residues in maize (Zea mays) glutathione S-transferase Ι. Biochem. J, 358, 101-110.

23. N.E. Labrou, L.V. Mello & Y. D. Clonis (2001). The conserved Asn49 of maize glutathione S-transferase I modulates substrate binding, catalysis and intersubunit communication. Eur. J. Biochem, 268, 3950-3957.

24. N.E. Labrou, N. Bhogal., C.R. Hurrell & J.B.C. Findlay (2001). Interaction of Met297 in the seventh transmembrane segment of the tachykinin NK2 receptor with neurokinin A. J. Biol. Chem., 276, 37944-37949.

25. N.E. Labrou (2003) Design and selection of affinity ligands for affinity chromatography. J. Chromatogr. Β, 790, 67-78.

26. G.A. Kotzia & N.E. Labrou (2004). S-(2,3-dichlorotriazinyl)glutathione. A new affinity label for probing the structure and function of glutathione transferases. Eur J Biochem., 271(17):3503-3511.

27. Ν. Katsos, N.E. Labrou & Clonis YD (2004). Interaction of L-glutamate oxidase with triazine dyes: selection of ligands for affinity chromatography. J Chromatogr B Analyt Technol Biomed Life Sci. 807, 277-285.

28. Ι.Α. Axarli, Rigden D.J. & N.E. Labrou (2004). Characterization of the ligandin site of maize glutathione S-transferase I. Biochem J. 382, 885-893.

29. N.E. Labrou, Rigden D.J. & Clonis Y.D. (2004). Engineering the pH-dependence of kinetic parameters of maize glutathione S-transferase I by site-directed mutagenesis. Biomol Eng. 21(2), 61-66.

30. N.E. Labrou & Rigden D.J. (2004). The structure-function relationship in the clostripain family of peptidases. Eur J Biochem. 271(5), 983-992.

31. N.E. Labrou, G. Kotzia & Y. D. Clonis (2004). Engineering the xenobiotic substrate specificity of maize glutathione S-transferase I. Prot. Eng. Des. Sel. 17(10):741-8.

32. I. Axarli, A. Prigipaki & N.E. Labrou (2005). Engineering cytochrome P450 CYP102A2 substrate specificity by directed evolution: Production of an efficient enzyme for bioconversion of fine chemicals. Biomol. Eng. 22, 81-88.

33. G.A. Kotzia, and N.E. Labrou (2005). Cloning, expression and characterisation of Erwinia carotovora L-asparaginase, J. Biotechnol., 119(4):309-23.

34. N.E. Labrou (2005) Directed enzyme evolution: Bridging the gap between natural enzymes and commercial applications. Biomol. Eng. (Editorial), 22, vii-ix.

35. N.E. Labrou, M. Karavangeli, A. Tsaftaris & Y. D. Clonis (2005). Kinetic analysis of maize glutathione S-transferase I catalysing the detoxification from chloroacetanilide herbicides, Planta, 222(1):91-7.

36. M. Karavangeli, N.E. Labrou, Y.D. Clonis, A. Tsaftaris (2005). Development of transgenic tobacco plants overexpressing maize glutathione S-transferase I for chloroacetanilide herbicides phytoremediation. Biomol Eng. 22(4):121-8.

37. E.V. Filippova, , Polyakov, K.M., Tikhonova, T.V., Stekhanova, T.N., Boiko, K.M., Sadihov, I.G., Tishkov, V.I., Popov, V.O., N.E. Labrou (2006) Crystal structure of the complex of NAD-dependent formate dehydrogenase from metylotrophic bacterium Pseudomonas sp.101 with formate. Crystallography Reports v51 pp.627-631.

38. S. Melissis, N.E. Labrou and Y.D. Clonis (2006). A novel library of nucleotide-mimetic triazine ligands for DNA-recognizing enzymes: application to the purification of Pfu DNA polymerase by affinity chromatography J. Chromatogr. A 1122(1-2):63-75.

39. D. Platis and N.E. Labrou (2006) Development of an Aqueous Two-Phase Partitioning System for Fractionating Therapeutic Proteins from Tobacco Extract. J. Chromatogr. A 1128(1-2):114-24.

40. D. Platis, C.A. Sotriffer, Y.D. Clonis and N.E. Labrou (2006) Lock-and-key motif as a concept for designing affinity adsorbents for protein purification. J Chromatogr A. 1128(1-2):138-51.

41. B.J. Smith, T. Huyton, R.P. Joosten, J.L. McKimm-Breschkin, J-G. Zhang, C.S. Luo, M-Z. Lou, N. E. Labrou, and T.P.J. Garrett (2006). X-ray crystal structure of a calcium deficient form of influenza virus neuraminidase: implications for substrate binding. Acta Crystal D: Biological Crystallography 62(Pt 9):947-52.

42. D. Platis, B.J. Smith, T. Huyton and N.E. Labrou (2006) Structure-guided design of a novel class of benzyl-sulfonate inhibitors for influenza virus neuraminidase. Biochem. J. 399(2):215-23.

43. T. Dalakouras, B. J. Smith, D. Platis M. M.J. Cox and N. E. Labrou (2006) Development of recombinant protein-based influenza vaccine: expression and purification of Η1Ν1 influenza virus neuraminidase J. Chromatogr. A, 1136(1):48-56.

44. G. A. Kotzia, and N.E. Labrou (2007). L-Asparaginase from Erwinia chrysanthemi 3937: Cloning, Expression and Characterization. J. Biotechnol. 127(4):657-69.

45. S. Melissis, N.E. Labrou, Y.D. Clonis (2007). One-step purification of Taq DNA polymerase using nucleotide-mimetic affinity chromatography. Biotechnol J. 2(1):121-32.

46. G.A. Kotzia, K. Lappa, and N.E. Labrou (2007). Tailoring structure-function properties of L-asparaginase: engineering resistance to trypsin cleavage. Biochem J. 404(2):337-343.

47 G. Moschopoulou, I. Papanastasiou, O. Makri, N. Labrou, G. Economou, K. Soukouli, S.E. Kintzios (2007) Cellular redox-status is associated with regulation of frond division in Spirodela polyrrhiza. Plant Cell Rep. 26(12):2063-9.

48. K. Ramessar, T. Rademacher, M. Sack M, Stadlmann J, Platis D, Stiegler G, Labrou N, Altmann F, Ma J, Stöger E, Capell T, Christou P. (2008) Cost-effective production of a vaginal protein microbicide to prevent HIV transmission. Proc Natl Acad Sci USA. 105(10):3727-32.

49. Platis D, Labrou NE.(2008) Affinity chromatography for the purification of therapeutic proteins from transgenic maize using immobilized histamine. J. Sep. Sci. 31(4):636-45.

50. E. Morou, H.M. Ismail, A.J. Dowd, J. Hemingway, N.E. Labrou, M. Paine, J. Vontas (2008) A dehydrochlorinase-based pH change assay for determination of DDT in sprayed surfaces. Analytical Biochemistry, 378(1):60-4.

51. D. Platis and N.E. Labrou (2008) Chemical and Genetic Engineering Strategies to Improve the Potency of Pharmaceutical Proteins and Enzymes. Current Medicinal Chemistry, 19, 1940-1955.

52. Kapoli P, Axarli IA, Platis D, Fragoulaki M, Paine M, Hemingway J, Vontas J, Labrou NE (2008) Engineering sensitive glutathione transferase for the detection of xenobiotics, Biosensors Bioelectronics, 24(3):498-503.

53. Andreadeli, A. Platis, D. Tishkov, V. Popov, V., Labrou, N.E. (2008) Structure-guided alteration of coenzyme specificity of formate dehydrogenase by saturation mutagenesis to enable efficient utilization of NADP+. FEBS J, 275(15):3859-69.

54. D. Platis, J. Drossard, R. Fischer, J.K-C. Ma and N.E. Labrou (2008) New Downstream Processing Strategy for the Purification of Monoclonal Antibodies from Transgenic Tobacco Plants, J. Chromatogr. A. 1211(1-2):80-9.

55.D. Platis and N. E. Labrou (2008) Evaluation of a Synthetic Biomimetic Ligand for the Purification of Therapeutic Proteins, 1, (2), Proteomics Research Journal, 1-14.

56. I. Axarli, P. Dhavala, A.C. Papageorgiou, N.E. Labrou. (2009) Crystallographic and functional characterization of the fluorodifen-inducible glutathione transferase from Glycine max reveals an active site topography suited for diphenylether herbicides and a novel L-site. J. Mol. Biol. 385(3):984-1002.

57. I. Axarli, N.E. Labrou, C. Petrou, P. Kordopatis, N. Rassias and Y.D. Clonis (2009) Sulphonamide-Based Bombesin Prodrug Analogues For Glutathione Transferase, Useful In Targeted Cancer Chemotherapy. Eur. J. Med. Chem. 44(5):2009-16.

58. G.A. Kotzia, N.E. Labrou (2009) Engineering thermal stability of L-asparaginase by in vitro directed evolution. FEBS J, 276(6):1750-61.

59. Andreadeli A, Flemetakis E, Axarli I, Dimou M, Udvardi MK, Katinakis P, Labrou NE (2009) Cloning and characterization of Lotus japonicus formate dehydrogenase: A possible correlation with hypoxia. Biochim Biophys Acta (Proteins and Proteomics), 1794(6):976-84.

60. D. Platis, A. Maltezos, J.K-C. Ma and N. E. Labrou (2009) Combinatorial de novo design and application of a biomimetic affinity ligand for the purification of human anti-HIV mAb 4E10 from transgenic tobacco. J. Mol. Recognition, 22(6):415-24.

61. D. Platis and N.E. Labrou (2009). Evaluation of a synthetic biomimetic ligand for the purification of therapeutic proteins. Int. J. Med. Biol. Front. Volume 15 Issue 11/12.

62. D. Platis and N.E. Labrou (2009). Application of a PEG/salt aqueous two-phase partition system for the recovery of monoclonal antibodies from unclarified transgenic tobacco extract. Biotechnol. J. 4(9):1320-7.

63. Kouri ED, Labrou NE, Garbis SD, Kalliampakou KI, Stedel C, Dimou M, Udvardi MK, Katinakis P, Flemetakis E. (2009) Molecular and Biochemical characterization of the Parvulin-type PPIases in Lotus japonicus. Plant Physiol., 150(3):1160-73.

64. C.C. Sfetsas, K. Skopelitou, L. Milios, A. Venieraki, R. Todou, E. Flemetakis, P. Katinakis, N. E. Labrou. (2009) Characterization of 1,2-dibromoethane-degrading haloalkane dehalogenase from Bradyrhizobium japonicum USDA110. Enzyme and Microbial Technology, 45, 397–404.

65. Axarli, I. Dhavala, P., Papageorgiou, A.C., & Labrou, N. (2009). Crystal structure of Glycine max glutathione transferase in complex with glutathione: investigation of the mechanism operated by the tau class glutathione transferases. Biochem. J. 422(2):247-56.

66. E. Chronopoulou and N.E. Labrou (2009). Glutathione Transferases: Emerging Multidisciplinary Tools in Red and Green Biotechnology. Recent Patents in Biotechnology 3(3):211-23.

67. Axarli, I., Georgiadou, C., Dhavala, P., Papageorgiou, A.C. & Labrou, N. (2010). Investigation of the role of conserved residues Ser13, Asn48 and Pro49 in the catalytic mechanism of the tau class glutathione transferase from Glycine max. Biochim Biophys Acta (Proteins and Proteomics). 1804, 662-667.

68. Dowd A.J., Morou E., Steven A., Ismael H., Labrou, N.E, Paine M. Vontas J. (2010) Development of a colorimetric pH assay for the quantification of pyrethroids based on glutathione transferase. Int. J. Environm. Anal. Chem. 90 (12), 1-10.

69. S.C. Melissis, A.C. Papageorgiou, N.E. Labrou, Y.D. Clonis. (2010) Purification of Moloney Murine Leukemia virus reverse transcriptase lacking RNAse activity (Μ-MLVH− RT) on a 9-aminoethyladenine-[1,6-diamine-hexane]-triazine, selected from a combinatorial library of dNTP-mimetic ligands. J. Chromatogr. Sci., 48, 6, 496-502.

70. N.E. Labrou (2010). Random mutagenesis methods for in vitro directed enzyme evolution. Current Protein Peptide Science, 11, 91-100.

71. I. Axarli, N.E. Labrou (2010). Directed Evolution of Cytochrome P450 CYP102A2 from Bacillus subtilis. Dynamic Biochemistry, Process Biotechnology and Molecular Biology, 4, (1), 19-24.

72. N.E. Labrou, A.C. Papageorgiou, V.I. Avramis (2010). Structure-function and clinical applications of L-asparaginases. Current Medicinal Chemistry, 17(20):2183-95.

73. I. Axarli, A. Prigipaki and N.E. Labrou (2010). Cytochrome P450 CYP102A2 catalyzes efficient oxidation of sodium dodecyl sulphate: a molecular tool for remediation. Enzyme Research, Volume 2010, Article ID 125429, 7 pages.

74. Skopelitou, K and N.E. Labrou (2010). A new colorimetric assay for glutathione transferase-catalyzed halogen ion release for high-throughput screening, Analytical Biochemistry, 405(2):201-6.

75. K. Benekos, C. Kissoudis, I. Nianiou-Obeidat, N.E. Labrou, P. Madesis, M. Kalamaki, A. Makris, A. Tsaftaris (2010). Over-expression of a specific soybean GmGSTU4 isoenzyme improves diphenyl ether and chloroacetanilide herbicide tolerance of transgenic tobacco plants, J. Biotechnol. 150(1):195-201.

76. E. Chronopoulou, I. Axarli, I. Nianiou-Obeidat, P. Madesis, A. Tsaftaris, and N. Labrou (2011). Structure and antioxidant catalytic function of plant glutathione transferases. Current Chemical Biology, 5, 64-74.

77. D. Tsikou, C. Stedel, E. D. Kouri; M.K. Udvardi, T.L. Wang, P. Katinakis, N.E. Labrou, E. Flemetakis (2011). Characterization of two novel nodule-enhanced α-type carbonic anhydrases from Lotus japonicus. Biochim Biophys Acta (Proteins and Proteomics), 1814(4):496-504.

78. G.A. Kotzia, N.E. Labrou (2011). Engineering substrate specificity of E. carotovora L-asparaginase for the development of biosensor. J. Mol. Cat. B: Enzymatic, 72, 95– 101.

79. K. Skopelitou, A.W. Muleta, O. Pavli, G.N. Skaracis, E. Flemetakis, A.C. Papageorgiou and N.E. Labrou (2012). Overlapping protective roles for glutathione transferase gene family members in chemical and oxidative stress response in Agrobacterium tumefaciens. Functional & Integrative Genomics 12(1):157-72.

80. E. Chronopoulou, P. Madesis, B. Asimakopoulou, D. Platis, A. Tsaftaris, N.E. Labrou (2012). Catalytic and structural diversity of the fluazifop-inducible glutathione transferases from Phaseolus vulgaris. Planta 235, 1253-1269.

81. Skopelitou K, Dhavala P, Papageorgiou AC, Labrou NE (2012). A Glutathione Transferase from Agrobacterium tumefaciens Reveals a Novel Class of Bacterial GST Superfamily. PLoS ONE 7(4): e34263.

82. E. Chronopoulou, A.C. Papageorgiou, A. Markoglou and N.E. Labrou (2012). Inhibition of human glutathione transferases by pesticides: Development of a simple analytical assay for the quantification of pesticides in water. J. Mol. Cat. B: Enzymatic, 81, 43–51.

83. G.E. Koutsoumpli, V.D. Dimaki, T.N. Thireou, E.Ε. Eliopoulos, N.E. Labrou, G.I. Varvounis and Y.D. Clonis (2012). Synthesis and study of 2-(pyrrolesulfonylmethyl)-N-arylimines: a new class of inhibitors for human glutathione transferase A1-1. J. Med. Chem. 55(15):6802-13.

84. M. Karpusas, I. Axarli, L. Chiniadis, A. Papakyriakou, K. Bethanis, K. Scopelitou, Y.D. Clonis and N.E. Labrou (2013). The interaction of the chemotherapeutic drug chlorambucil with human glutathione transferase A1-1: kinetic and structural analysis. PLoS ONE, http://dx.plos.org/10.1371/journal.pone.0056337

85. O. Zoi, T.N. Thireou, V. Rinotas, P.G. Tsoungas, E.E. Eliopoulos, E. Douni, N.E. Labrou & Y.D. Clonis (2013). Designer xanthone: an inhibitor scaffold for human glutathione transferase isoenzyme A1-1. J. Biomol. Screen., 18, 1092 - 1102.

86. K. Skopelitou, N. Georgakis, R. Efrose, E. Flemetakis and N.E. Labrou (2013) Sol-gel immobilization of haloalkane dehalogenase from Bradyrhizobium japonicum for the remediation 1,2-dibromoethane. J. Mol. Cat. B: Enzymatic 97, 5–11.

87. G. Kotzia and N.E. Labrou (2013). Structural and functional role of Gly281 in L-asparaginase from Erwinia carotovora. Prot & Pept Letters, 20(12):1302-7.

88. A. Maltezos, D. Platis, D. Vlachakis, S. Kossida, M. Marinou and N.E. Labrou (2014) Design, Synthesis and Application of Benzyl-sulphonate Biomimetic Affinity Adsorbents for Monoclonal Antibody Purification from Transgenic Corn. J. Mol. Recognition, 27, 19–31.

89. E. Chronopoulou, P. Madesis, A.Tsaftaris, N. E. Labrou (2014). Cloning and characterization of a biotic stress inducible glutathione transferase from Phaseolus vulgaris. Applied Biochemistry and Biotechnology, 172(2):595-609.

90. C. Karamitros, N.E. Labrou (2014) Extracellular expression and affinity purification of L-asparaginase from E. chrysanthemi in E. coli, Sustainable Chemical Processes 2:16, doi:10.1186/s40508-014-0016-z.

91. F.D. Perperopoulou, P.G. Tsoungas, T.N. Thireou, V.E. Rinotas, E.K. Douni, E.E. Eliopoulos, N.E. Labrou & Y.D. Clonis (2014). 2,2'-Dihydroxybenzophenones and their carbonyl N-analogues as inhibitor scaffolds for MDR-involved human glutathione transferase isoenzyme A1-1. Bioorganic & Medicinal Chemistry, 3957-3970.

92. K Skopelitou, A.W. Muleta, A.C. Papageorgiou, E. Chronopoulou and N.E. Labrou (2015). Catalytic features and crystal structure of a tau class glutathione transferase from Glycine max specifically upregulated in response to soybean mosaic virus infections. Biochem. Biophys. Acta: Proteins and Proteomics, 1854: 2. 166-177.

93. N.E. Labrou, A.C. Papageorgiou, O. Pavli, E. Flemetakis. Plant GSTome: Structure and functional role in xenome network and plant stress response (2015). Current Opinion in Biotechnology, 32C: 186-194

94. E. Chronopoulou, K. Kontouri, M. Chantzikonstantinou, F. Pouliou, F. Perperopoulou, G. Voulgari, E. Bosmali, I. Axarli, I. Nianiou-Obeidat, P. Madesis, A. Tsaftaris, and N. E. Labrou (2015). Plant glutathione transferases: structure, antioxidant catalytic function and in planta protective role in biotic and abiotic stress, Current Chemical Biology, 8, 58-75.

95. Pavlidi N., Tseliou V., Riga M., Nauen R., Van Leeuwen T., Labrou N.E. and Vontas J., (2015). Functional characterization of glutathione S-transferases associated with insecticide resistance in Tetranychus urticae. Pest Biochem Physiol, 121:53-60.

96. C. Kissoudis,C. Kalloniati, O. Pavli, E. Flemetakis, N.E. Labrou, P. Madesis, G. Skaracis, A. Tsaftaris, I. Nianiou-Obeidat (2015). Stress inducible GmGSTU4 shapes transgenic tobacco plants metabolome towards increased salinity tolerance. Acta Physiologiae Plantarum 37, 102.

97. F. Pouliou, T.N. Thireou, E.E. Eliopoulos, N.E. Labrou & Y.D. Clonis (2015). Isoenzyme and allozyme-specific inhibitors: 2,2'-dihydroxybenzophenones and their carbonyl N-analogues that discriminate between human glutathione transferase A1-1 and P1-1 allozymes. Chemical Biology & Drug Design, 86(5):1055-63.

98. C. Kissoudis, C. Kalloniati, E. Flemetakis, P. Madesis, N.E. Labrou, A. Tsaftaris, I. Nianiou-Obeidat (2015). Maintenance of metabolic homeostasis and induction of cytoprotectants and secondary metabolites in alachlor treated GmGSTU4 overexpressing tobacco plants, as resolved by metabolomics. Plant Biotechnol. Rep, 9 (5) 287-296.

99. I. Axarli1, A.W. Muleta, D. Vlachakis, S. Kossida, G. Kotzia, A. Maltezos, P. Dhavala, A.C. Papageorgiou and N. E. Labrou (2016) Directed Evolution of Tau Class Glutathione Transferases Reveals A Site That Regulates Catalytic Efficiency And Masks Cooperativity. Biochem. J. 473, 559-570.

100. A. Sevastos, A. Markoglou, N.E. Labrou, F. Flouri, and A. Malandrakis (2016). Molecular characterization, fitness and mycotoxin production of Fusarium graminearum laboratory strains Pest Biochem Physiol, 128, 1-9.

101. A. Malik, D. Fouad, N.E. Labrou, A.M. Al-Senaid, M.A. Ismael, F.S. Ataya (2016). Structural and thermodynamic properties of kappa class glutathione transferase from Camelus dromedarius. Int. J. Biol. Macromol., 88:313-319.

102. N.E. Labrou, M. M. Muharram (2016) Biochemical characterization and immobilization of Erwinia carotovora L-asparaginase in a microplate for high-throughput biosensing of L-asparagine. Enz. Microb. Technol. 92, 86-93.

13. N.E. Labrou, M. M. Muharram, M. S. Abdelkader (2016) Delineation of the structural and functional role of Arg111 in GSTU4-4 from Glycine max by chemical modification and site-directed mutagenesis. Biochem Biophys. Acta: Proteins & Proteomics 1864(10):1315-21.

104. K. Skopelitou, A.W. Muleta, A.C. Papageorgiou, E.G. Chronopoulou, O. Pavli, E. Flemetakis, G.N. Skaracis, and N.E. Labrou (2016). Characterization and functional analysis of a recombinant tau class glutathione transferase GmGSTU2-2 from Glycine max. Int. J. Biol. Macromol., (in press).

105. E. Tsiplakou, M. Chatzikonstantinou, M. Christina, K. Chrisoula, Mavrommatis A, N.E. Labrou and G. Zervas (2016). Effect of soybean and fish oil inclusion in diets on milk and plasma enzymes from sheep and goat related with oxidation. J. Anim. Physiol. And Anim. Nutr (in press).

106. E. Tsiplakou, M.A.B.D.E.M Abdullah, D. Skliros, M. Chatzikonstantinou, E. Flemetakis, N. E. Labrou and George Zervas (2016). The effect of dietary Chlorella vulgaris supplementation on microorganisms community, enzymes activities, and fatty acids profile in the rumen liquid of goats J. Anim. Physiol. And Anim. Nutr (in press).

107. Zompra A, Georgakis N, Pappa E, Thireou T, Eliopoulos E, Labrou N.E., Cordopatis P, Clonis Y (2016). Glutathione analogues as substrates or inhibitors that discriminate between allozymes of the MDR-involved human glutathione transferase P1-1. Biopolymers-Peptide Science, 106(3):330-44.

108. E. Tsiplakou, A. Mavromatis, T. Kalogeropoulos, M. Chatzikonstantinou, P. Koutsouli, N. Labrou and G. Zervas (2016) The effect of dietary supplementation with rumen protected methionine alone or in combination with rumen protected choline and betaine on sheep milk and antioxidant capacity. J. Anim. Physiol. & Anim. Nutr (in press).

109. F. S. Ataya, D. Fouad, A. Malik, N.E. Labrou, H. M. Saeed (2016). Cloning, expression and molecular characterization of glutathione transferase P1-1 from the camel Camelus dromedarius. Journal of Zoology (in press).

110. Vlachakis D, Papageorgiou L, Zacharaki EI, Brouzas D, Kossida S, Labrou NE, Iliopoulos C, Megalooikonomou V. Advanced protein alignments based on sequence, structure and hydropathy profiles; the paradigm of the viral polymerase enzyme. J Mol Biochem. 2016 (in Press).

111. F. Perperopoulou, F. S. Ataya, D. Fouad, A. Malik, H. M. Saeed, N.E. Labrou (2016). Biochemical characterization of the detoxifying enzyme glutathione transferase P1-1 from the camel Camelus dromedarius. Cell Biochemistry and Biophysics (in press)

112. C.S. Karamitros and N.E. Labrou (2016) Preserving enzymatic activity and enhancing operational stability of glutathione transferase by soluble additives under free and tethered conditions. Biotechnol. Applied Biochemistry (in press).

113. M. Chatzikonstantinou, A. Kalliampakou, M. Gatzogia, E. Flemetakis, P. Katharios and N.E. Labrou (2016) Comparative analyses and evaluation of the cosmeceutical potential of selected Chlorella strains. J. Applied Phycology (in press).

114. I. Axarli, A.W. Muleta, E. G. Chronopoulou, A.C. Papageorgiou, N.E. Labrou (2016) Directed Evolution of Glutathione Transferases Towards a Selective Glutathione-Binding Site and Improved Oxidative Stability. Biochem Biophys. Acta: General Subjects (in press).

115. A. Sevastos, N.E. Labrou, F. Flouri, A. Malandrakis (2016). Glutathione transferase-mediated benzimidazole-resistance in Fusarium graminearum. Pesticide Biochemistry and Physiology, (in press).

 

Chapters in Books

 

1. N.E. Labrou & Y.D. Clonis (1999). The tachykinin family of peptides and their receptors. In Matsoukas J. & Mavromoustakos (Eds), ‘Bioctive Peptides in Drug Discovery and Design: Medical Aspects’. IOS Press, Amsterdam, The Netherlands. 225-233.

2. N.E. Labrou (2000). Dye-ligand affinity chromatography for protein separation and purification. In: Bailon, P., Ehrlich, G., Fung, W.-J., Berthold, W., (Eds), Methods in Molecular Biology: ‘Affinity Chromatography: Methods and Protocols’. Humana Press, Inc., Totowa, NJ, USA, vol. 147, 129-139.

3. N.E. Labrou & Y.D. Clonis (2002). Immobilized synthetic dyes in affinity chromatography. Biochromatography - Theory and Practice (M.A. Vijayalakshmi, ed.), Taylor and Francis Publishers, London, Chap. 8, 235-251.

4. N.E. Labrou (2002). Affinity Chromatography. In Gupta, M. N. (Ed.), Methods for Affinity-Based Separations Of Enzymes and Proteins. Birkhϊuser Verlag AG, Switzerland, 16-28.

5. N.E. Labrou (2004). Dye-ligand Affinity Chromatography in Proteomic Research. Proteins and Proteomics: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbour Laboratory Press, 275-299.

6. N.E. Labrou. Purification of protein using dye-ligand affinity chromatography. Cold Spring Harbor Protocol, CSH Protoc. 2006 Jun 1;2006(1). pii: pdb.prot4213. doi: 10.1101/pdb.prot4213.

7. N.E. Labrou. A Batch Test Tube Method for the Calculation of an Adsorbent's Available Capacity. . Cold Spring Harbor Protocol, CSH Protoc. 2006 Jun 1;2006(1). pii: pdb.prot4212. doi:10.1101/pdb.prot4212.

8. N.E. Labrou. Optimization of elution conditions for dye-ligand affinity chromatography. . Cold Spring Harbor Protocol, CSH Protoc. 2006 Jun 1;2006(1). pii: pdb.prot4211. doi:10.1101/pdb.prot4211.

9. N.E. Labrou. Optimization of adsorption conditions for dye-ligand affinity chromatography. Cold Spring Harbor Protocol, CSH Protoc. 2006 Jun 1;2006(1). pii: pdb.prot4210. doi:10.1101/pdb.prot4210.

10. N.E. Labrou. Screening Immobilized Dyes for their Ability to Bind a Target Protein. Cold Spring Harbor Protocol, CSH Protoc. 2006 Jun 1;2006(1). pii: pdb.prot4209. doi:10.1101/pdb.prot4209.

11. N.E. Labrou. Preparation of affinity-ligand resins by immobilization of dyes on polyhydroxyl matrices using a spacer arm. Cold Spring Harbor Protocol, CSH Protoc. 2006 Jun 1;2006(1). pii:pdb.prot4208. doi: 10.1101/pdb.prot4208.

12. N.E. Labrou, K. Mazitsos & Y. Clonis (2005). Dye-ligand and Biomimetic Affinity Chromatography. In D.S. Hage (Ed.), Handbook of Affinity Chromatography. Marcel Dekker, Inc, New York, pp231-255.

13. G.A. Kotzia, I.A. Axarli, and N.E. Labrou (2005). Evolutionary Methods in Enzyme Technology: High-Throughput Screening and Selection of New Enzyme Variants, In Pandalai, S.G. (Ed): Resent Research Developments in Biotechnology & Bioengineering Vol 7, Research Signpost, pp. 85-104.

14. Platis, D., Kotzia, G. A., Axarli, I. Α. & Labrou, N.E (2006). Enzyme Engineering and Technology, In Hui Y.H. et al., (Ed) Food Biochemistry and Food Processing, (1st Edition) Blackwell Publishing Company USA, pp. 175-223.

15. K. Skopelitou, D. Platis, I. Axarli and N.E. Labrou (2009) Glutathione transferases in drug discovery and development: towards safer and efficacious drugs, In "Frontiers in Drug, Design and Discovery ", Bentham Science Publishers, Vol 4, pp. 23-42.

16. D. Platis and N. Labrou (2010) Downstream Processing Strategies for the Purification of Recombinant Proteins from Transgenic Maize. Chromatographic Evaluation of the Affinity Ligand 4-Amino-phenyl-oxanilic. In: Agriculture Research and Technology, Eds: Kristian Bundgaard and Luke Isaksen. Nova Publishers, USA, 397-416.

17. G. Mavridis and N.E. Labrou (2010) The interaction of the prion protein with triazine-based biomimetic affinity ligands, In: Biopharmaceutics and Drug Hypersensitivity, Eds: Paul Mossillo and John Pinzini. Nova Publishers, USA, 177-190.

18. K. Lappa, G.A. Kotzia and N.E. Labrou (2010) Studies on the thermal stability of the therapeutic enzyme L-asparaginase from Erwinia carotovora. In: Biochemistry and Histocytochemistry Research Developments, Eds: Stefan Fuchs and Max Auer, Nova Publishers, USA, Chapter 13, 323-334.

19. Chronopoulou, E., N.E. Labrou (2011). Site-saturation Mutagenesis: a powerful tool for structure-based design of combinatorial mutation libraries. In: Current Protocols in Protein Science, Ed: Ben Dunn, John Wiley & Sons, Chapter 26:Unit26.6:26.6.1-26.6.10.

20. Platis, D., Kotzia, G. A., Axarli, I. Α., Chronopoulou, E., Karamitros, C., Labrou, N.E. (2011). Biocatalysis, Enzyme Engineering and Enzyme Biotechnology, In B. Simpson, et al., (Ed) Food Biochemistry and Food Processing (2nd Edition), Blackwell Publishing Company USA, pp. 125-165.

21. N.E. Labrou (2013). Clostripain. In: Handbook of Proteolytic Enzymes, Neil Rawlings and Guy Salvesen (Editors), Elsevier, UK, pp. 2323 - 2327.

22. E. Chronopoulou, M. Chatzikonstantinou, P. Madesis, I. Nianiou-Obeidat and N.E. Labrou (2013). Structure, function and catalytic properties of human glutathione transferase P1-1. In: Glutathione, structure, function and biotechnological implications (N.E. Labrou & E. Flemetakis, Eds), Nova Publishers, USA, Chapter 9, 187-198.

23. P. Madesis, I. Nianiou-Obeidat, Α. Tsaftaris, N.Ε. Labrou (2013). Impact of transgene GSTs on plant stress tolerance. In: Glutathione, structure, function and biotechnological implications (N.E. Labrou & E. Flemetakis, Eds), Nova Publishers, USA, Chapter 14, 263-274.

24. Y.D. Clonis and N.E. Labrou (2013), Affinity Separation, Dye Ligands, In: Elsevier Reference Module in Chemistry, Molecular Sciences and Chemical Engineering, ISBN: 978-0-12-409547-2.

25. N.E. Labrou (2014) Protein Downstream Processing: an overview. In: Methods in Molecular Biology, Protein downstream processing, Springer USA, Editor: N.E. Labrou, Chapter 1, Vol 1129, 3-10.

26. E. Chronopoulou and N.E. Labrou (2014) Synthesis and application of dye-ligand affinity adsorbents. In: Methods in Molecular Biology, Protein downstream processing, Springer USA, Editor: N.E. Labrou, Chapter 21, Vol 1129, 263-76.